K-Proteinase-Reagenz N9016

ProteaseVerdünnungspufferfür Forschungszwecke

Proteinase K ist eine endolytic Protease, die Peptidbindungen an den karboxylhaltigen Seiten von aliphatischen, aromatischen oder hydrophoben Aminosäuren zerspaltet. Die Proteinase K wird als Serinprotease klassifiziert. Das kleinste durch dieses Enzym hydrolysiert zu werden Peptid, ist ein Tetrapeptid. Eigenschaften • Recombinant Proteinase K • Aktiv in einer breiten Palette von Reaktionsprodukten Anwendungen • Isolierung genomischer DNA von kultivierten Zellen und von den Geweben • Abbau von DNAsen und von RNases, wenn DNA und RNS von den Geweben oder von den Zellformen lokalisiert werden • Bestimmung der Enzymlokolisierung • Verbessern von Klonen-Leistungsfähigkeit von PCR-Produkten Qualitätskontrolle DNAse-Tätigkeit: Kein nachweisbare Enzymaktivität nach 6 Stunden Ausbrütung mit λ DNA an 37ºC. RNase-Tätigkeit: Kein nachweisbare Ribonucleasetätigkeit nach 16 Stunden Ausbrütung mit RNS an 25ºC. Quelle Von den Hefezellen mit dem geklonten Gen, das genetisch verschlüsselt, führte endolytic Protease Engyodontium-Albums (Tritirachium-Album) aus. Molekulargewicht kDa 29,3 Monomere. Definition der Tätigkeits-Einheit Eine Einheit des Enzyms befreit Folin-positive Aminosäuren und Peptide entsprechend 1 µmol Tyrosin in 1 Minute an 37°C, pH 7,5 unter Verwendung des denaturierten Hämoglobins als Substrat. Enzymaktivität wird in der folgenden Mischung geprüft: 0,08 m-Kaliumphosphat (pH 7,5), 5 m-Harnstoff, 4 Millimeter NaCl, 3 Millimeter CaCl2 und 16,7 mg/ml Hämoglobin.