Reagenz / Aktivin A 11348-AC series

für ForschungszweckeGewebeProtein

Endotoxingehalt - <0,01 EU pro 1 μg des Proteins nach der LAL-Methode. Aktivität - Gemessen an seiner Fähigkeit, die Hämoglobinexpression in K562-Zellen der menschlichen chronischen myeloischen Leukämie zu induzieren. Schwall, R.H. et al. (1991) Method Enzymol. 198:340. Die ED50 für diese Wirkung liegt bei 0,200-1,20 ng/mL. Quelle - Zelllinie des chinesischen Hamster-Eierstocks, CHO-abgeleitetes Activin-A-Protein N-terminale Sequenz Analyse - Gly311 Struktur / Form - Disulfid-verknüpftes Homodimer Vorausgesagte Molekülmasse - 13 kDa (Monomer) SDS-PAGE - 14 kDa, reduzierende Bedingungen 24 kDa, nicht-reduzierende Bedingungen Activin und Inhibin gehören zur TGF-beta-Superfamilie der Zytokine und sind an einer Vielzahl biologischer Prozesse beteiligt, darunter Gewebemorphogenese und -reparatur, Fibrose, Entzündung, neuronale Entwicklung, Hämatopoese, Funktion des Fortpflanzungssystems und Karzinogenese (1-7). Activin und Inhibin werden als Vorläuferproteine hergestellt. Ihre aminoterminalen Propeptide werden proteolytisch gespalten und erleichtern die Bildung von disulfidverknüpften Dimeren der bioaktiven Proteine (8, 9). Activine sind nicht glykosylierte Homodimere oder Heterodimere verschiedener Beta-Untereinheiten (Beta A, Beta B, Beta C und Beta E bei Säugetieren), während Inhibine Heterodimere aus einer einzigen Alpha-Untereinheit und einer der Beta-Untereinheiten sind. Activin A ist ein weit verbreitetes Homodimer aus zwei Beta-A-Ketten. Die Beta-A-Untereinheit kann auch mit einer Beta-B- oder Beta-C-Untereinheit heterodimerisieren und so Activin AB bzw. Activin AC bilden (10). Die 14 kDa reife menschliche beta-A-Kette hat eine 100%ige Aminosäuresequenzidentität mit beta-A von Rindern, Katzen, Mäusen, Schweinen und Ratten.