Das Angiotensin-konvertierende Enzym (ACE), auch bekannt als Kininase II, ist eine Dipeptidylcarboxypeptidase (EC 3.4.15.1) mit einem Molekulargewicht von mindestens 129.000. Die Struktur dieses Glykoproteins besteht aus einer einzigen Polypeptidkette, einem Polysaccharidrest und einem Zinkatom. ACE kommt in vielen verschiedenen Zelltypen vor, beispielsweise in Nervenzellen und Zellen des proximalen Nierentubulus, wird jedoch vor allem in Endothelzellen gefunden. Es ist über ein Ankerpeptid an die Endothelzellmembran gebunden und kann gespalten werden, um als lösliches Enzym in den Blutkreislauf freigesetzt zu werden. Die Serum-ACE-Aktivität ist bei Patienten mit unbehandelter aktiver Erkrankung signifikant erhöht. Eine spontane oder durch Kortikosteroide induzierte Remission der Sarkoidose wird durch sinkende Serum-ACE-Werte angezeigt. Nur wenige Patienten mit Lungenerkrankungen wie Tuberkulose, Fibrose und Tumoren weisen erhöhte Serum-ACE-Werte auf. Die Messung der Serum-ACE-Aktivität ist daher als Hilfsmittel bei der Diagnose und der Behandlung der Sarkoidose äußerst nützlich. Die Bestimmung der ACE-Aktivität bei der Gaucher-Krankheit wird nicht als Screening-Verfahren eingesetzt, doch ist ihr Wert in den meisten Fällen deutlich erhöht, sofern eine Sarkoidose ausgeschlossen werden kann⁶. ACE wird durch Medikamente aus der Captopril-Familie gehemmt. Wirkstoffe, die über diesen Mechanismus wirken, sind mittlerweile in der Behandlung von Herzinsuffizienz und Bluthochdruck fest etabliert. Die Serum-ACE-Aktivität kann ein nützlicher Parameter zur Überwachung der Wirkung dieser blutdrucksenkenden, ACE-hemmenden Medikamente sein.
Empfindlichkeit
LOB
1,2 U/L
LOD
6,8 U/L
LOQ
10 U/L
Mittelwert – 3*SD
5,9 U/L
Korrelation
Die Korrelation zwischen einem bekannten Markenprodukt (X) und Gcell (Y) lautet y = 0,9745x – 0,4248; R² = 0,9523
Interferenzen
Analyten
Konzentration
Bilirubin
25 μM
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